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Polyprolinbindende EVH1-Domänen kommen u. A. in Ena/VASP-Proteinen vor. Die Interaktion des ActA-Proteins aus Listeria monocytogenes mit den konservierten EVH1-Domänen ist essentiell für die Rekrutierung des Wirts-Aktinskeletts. Diese Wechselwirkung stellt eine Grundlage für die Infektivität des Pathogens dar. In dieser Arbeit wurde die Struktur eines synthetischen, hochaffinen Liganden für das Ena/VASP-EVH1-Paralog Mena über NMR-Spektroskopie gelöst. Zudem wurden Strukturmodelle des Liganden, pGolemi, sowie eines natürlichen Liganden mit der Mena EVH1-Domäne erstellt. Die erhaltenen Daten deuten darauf hin, dass sowohl Fixierung der Reste als auch Flexibilität für die hohe Affinität an die Mena EVH1-Domäne verantwortlich sind. Durch Vergleich zu früheren Arbeiten konnten zusätzliche Bindungsdeterminanten der EVH1-Domänen aufgedeckt werden und Hinweise für eine nicht-klassische Bindung von pGolemi gewonnen werden. Auf dieser Basis wird die Erstellung von weiteren spezifischen EVH1-Liganden erheblich vereinfacht werden. Sie können als Grundlage für die molekulare Untersuchung dieser Domänen in der Zelle dienen und so zu einem besseren Verständnis der Aktinpolymerisierung beitragen.

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Geboren in Buchen (Odenwald). Studium der Biochemie an der Universität Bayreuth. Promotion am Lehrstuhl für Strukturelle und Medizinische Biochemie, Zentrum für Medizinische Biotechnologie der Universität Duisburg-Essen. Momentan PostDoc in der Abteilung Strukturbiologie und Biophysik des Biozentrums Basel.

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