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Reversible Proteinphosphorylierung ist ein Schlüsselprinzip der intrazellulären Signaltransduktion. One-source-Peptid-/Phosphopeptid-standards wurden mit dem Ziel entwickelt, Phosphorylierungsgrade von Proteinen positionsspezifisch und mit hoher Genauigkeit zu bestimmen. Kernpunkt der Methode ist die Erzeugung einer Mischung eines stabilisotopenmarkierten Peptid-/Phosphopeptid-Standardpaars, dessen stöchiometrisches Verhältnis exakt bekannt ist. Die Standards wurden Proteinverdaus zugesetzt und diese mittels Flüssigchromatographie und Massenspektrometrie analysiert. Im Vordergrund dieser Arbeit steht die Analyse der dualen ERK1/2-Phosphorylierung durch die MAPK-Kinase MEK. Die ERK-Signalkaskade spielt eine zentrale Rolle in der Antwort von Zellen auf extrazelluläre Stimuli wie Wachstumsfaktoren und Zytokine. Dennoch sind die Mechanismen der dynamischen ERK-Aktivierung und -Deaktivierung in vivo nicht vollständig verstanden. Mit Hilfe von one-source-Standards wurde erstmals ein zweistufiger, distributiver ERK-Phosphorylierungsmechanismus in primären Maushepatozyten nachgewiesen.

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hat Biotechnologie an der Fachhochschule Bingen studiert. Nach dreijähriger industrieller Berufserfahrung auf dem Gebiet der instrumentellen Proteinanalytik wechselte sie zum Deutschen Krebsforschungszentrum (DKFZ) in Heidelberg, wo sie 2011 ihre Promotion abschloss.

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