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An der Alzheimer Krankheit leiden derzeit schätzungsweise 25 Millionen Menschen weltweit. Trotz intensiver Forschung an unterschiedlichen Therapiemöglichkeiten können die Ursachen dieser Krankheit bis heute nicht behandelt werden. Eines der kausalen Therapieansätze ist die Aggregationsinhibition des Alzheimer-Peptids. Hierzu zählen auch die beta-Faltblattliganden auf der Aminopyrazolbasis. Die in dieser Arbeit synthetisierten Hybridverbindungen verknüpfen die beta-Faltblatt-brechende Eigenschaft des trimeren Aminopyrazolliganden mit der Amyloid-beta-Spezifität der D-Dodecapeptide. Vor allem die Trimer-D3-Serie zeichnete sich durch neue starke aggregationshemmende Eigenschaften aus und konnte die Bildung der toxischen Amyloid-beta-Oligomere vollständig unterdrücken.

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studierte von 2001-2006 Chemie an der Universität Duisburg-Essen und promovierte dort am Institut für Organische Chemie im Arbeitskreis von Prof. Dr. T. Schrader.

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