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Elektrophoretische Trennmethoden sind seit vielen Jahren ein nicht mehr wegzudenkender Bestandteil der analytischen Verfahren in den Bereichen Analytische Chemie, Klinische Chemie, Lebensmittelchemie, Medizin, Biologie, Pharmakologie. Das Buch füllt die bestehende Lücke bei deutschsprachigen Anleitungen zur Praxis elektrophoretischer Techniken. Alle wichtigen Methoden sind praxisbezogen und übersichtlich zusammengestellt. Eine Vielzahl von Arbeitsanleitungen, tabellarisch dargestellen Puffer- und Trennsystemen, Anweisungen zum Gießen der Gele und zur Anfärbung von Enzymen und Proteinen bilden den Schwerpunkt des Buches. Das Buch soll dem in der Methodik Unerfahrenen in Studium, Forschung und Labor die Einarbeitung erleichtern und dem routinierten Fachmann als Leitfaden dienen. Die ausgewogene Darstellung von Theorie und Arbeitsanleitungen gibt bei der Auswahl und Beurteilung der Methoden eine verläßliche Hilfestellung und leitet zu deren erfolgreicher Durchführung an.

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Theorie der elektrischen Wanderang.- 1 Einleitung.- 2 Grundlagen.- 3 Einflüsse auf die Wanderungsgeschwindigkeit.- 3.1 Eigenschaften des geladenen Teilchens.- 3.2 Eigenschaften des Mediums.- 3.2.1 Einfluß der Ionenstärke.- 3.2.2 Einfluß des pH-Wertes.- 3.2.3 Einfluß der Komplexbildnerkonzentration.- 3.2.4 Einfluß der Temperatur.- 3.2.5 Einfluß des elektrischen Feldes.- 3.2.6 Einfluß des Trägermaterials.- 3.2.6.1 Ionenwanderung im Träger.- 3.2.6.2 Elektroosmose.- 3.2.6.3 Sogströmung.- 4 Prinzipien elektrophoretischer Trennmethoden.- 4.1 Zonenelektrophorese.- 4.2 Methode der wandernden Grenzflächen.- 4.3 Isotachophorese.- 4.4 Isoelektrische Fokussierung.- Literatur.- Praxis der eindimensionalen Gelelektrophorese.- 1 Allgemeines zur Arbeitstechnik.- 2 Elektrophoreseapparaturen.- 2.1 Geräte für die horizontale Elektrophorese.- 2.2 Geräte für die vertikale Elektrophorese.- 3 Die einzelnen Elektrophoreseverfahren.- 3.1 Die Cellogel- und Zelluloseacetat-Elektrophorese.- 3.1.1 Die Cellogel-Elektrophorese.- 3.1.1.1 Anwendungsbeispiele.- 3.1.1.1.1 Lipoprotein-Muster im Zuge von Hyperlipämien.- 3.1.1.1.2 LDH-Muster.- 3.1.2 Die Zelluloseacetat-Elektrophorese.- 3.1.2.1 Vorbereitung der Membranen und Einsatz in der Elektrophoreseapparatur.- 3.1.2.2 Anwendungsbeispiele.- 3.1.2.2.1 Adenylat Kinase.- 3.2 Die Agar- und Agarose-Elektrophorese.- 3.2.1 Eigenschaften von Agar und Agarose.- 3.2.2 Allgemeines zur Agarose-Elektrophorese.- 3.2.3 Herstellung von Agarose Flachgelen zur Trennung von DNA-Moiekülen nach Schaffner.- 3.2.4 Aufbau einer Flachgelelektrophorese-Apparatur zur Trennung von DNA-Molekülen.- 3.2.5 Probenauftrag.- 3.2.6 Anfärben auf DNA.- 3.2.7 Bestimmung der Molmasse von DNA-Bruchstücken.- 3.2.8 Elution der DNA aus Agarosegelen.- 3.2.9 Anwendungsbeispiel.- 3.3 Die Stärkegel-Elektrophorese.- 3.3.1 Herstellung von Stärkegelen.- 3.3.2 Apparative Ausrüstung.- 3.3.3 Anwendungsbeispiele.- 3.4 Die Polyacrylamidgel-Elektrophorese.- 3.4.1 Allgemeines zur Technik.- 3.4.2 Homogene Gele.- 3.4.2.1 Bestimmung der Größe von DNA-Bruchstücken 1 Kilobasen.- 3.4.2.1.1 Abhängigkeit des Fraktionierbereiches von der Polyacrylamid Konzentration.- 3.4.2.1.2 Herstellung homogener Flachgele.- 3.4.2.1.3 Elektrophoresebedingungen.- 3.4.2.1.4 Elution von DNA aus Polyacrylamidgelen.- 3.4.2.1.5 Herstellung dünner Flachgele.- 3.4.2.2 Die Bestimmung verschiedener Isozym-Typen.- 3.4.2.2.1 Definition des Begriffs Isozym.- 3.4.2.2.2 Herstellen der Gel-und Elektrodenlösungen.- 3.4.2.2.3 Eichbeziehungen zur Ermittlung von ladungs- bzw. molmassenisomeren Isozymen.- 3.4.2.3 Molmassenbestimmung in homogenen SDS-Gelen.- 3.4.2.3.1 Allgemeines zur Technik.- 3.4.2.3.2 Die Verwendung homogener Gele.- 3.4.3 Gradientengel-Elektrophorese.- 3.4.3.1 Allgemeines zur Technik.- 3.4.3.2 Das Herstellen linearer Gradientengele.- 3.4.3.2.1 Die Herstellung von Glaskassetten.- 3.4.3.2.2 Das Gießen linearer Gelgradienten.- 3.4.3.3 Die Bestimmung der molekularen Größe nativer Proteine.- 3.4.3.3.1 Die Bestimmung der maximalen Wanderungsstrecke von Proteinen.- 3.4.3.3.2 Das Trennverhalten ladungsisomerer Proteine.- 3.4.3.3.3 Das Trennverhalten molmassenisomerer Proteine.- 3.4.3.3.4 Die Ermittlung des Stokes-Radius nativer Proteine.- 3.4.3.3.5 Die Bestimmung der Molmasse nativer Proteine.- 3.4.3.3.6 Die Bestimmung der Molmasse SDS-denaturierter Proteine.- 3.4.4 Elution von Proteinen aus Polyacrylamidgelen.- 3.4.5 Affmitäts-Elektrophorese.- 3.4.5.1 Anwendungsbeispiele.- Literatur.- Praxis der Papier-, Dünnschicht- hzw. Säulenelektrophorese und Anwendungsbeispiele aus dem Bereich der anorganischen Chemie.- 1 Allgemeine Gesichtspunkte zur Arbeitstechnik.- 1.1 Trägermaterialien.- 1.1.1 Papiere.- 1.1.2 Trägermaterialien für die Dünnschichtelektrophorese.- 1.1.3 Trägermaterialien für die Säulenelektrophorese.- 1.2 Grundelektrolyt.- 1.3 Auftragung der Probe.- 1.4 Auswertung der Pherogramme.- 1.4.1 Papier- bzw. Dünnschichtelektrophorese.- 1.4.1.1 Qualitative Aus

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