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Hans Bisswanger präsentiert eine zugängliche Einführung in ein Gebiet, das zu den traditionellen Angstfächern der Studenten der Naturwissenschaften gehört. Kein anderes Buch bietet eine leichter verständliche Einführung in die Enzymkinetik und die verschiedenen Enzymfamilien.

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Vorwort
EINLEITUNG
Historische Entwicklung und Bedeutung der Enzyme, ein Überblick
Wie sind Enzyme entstanden?
Ribozyme
Weiterführende Literatur über Enzyme
STRUKTUR DER ENZYME
Primärstruktur
Sekundärstruktur
Tertiärstruktur
Quartärstruktur
Verlauf der Proteinfaltung
Katalytisches Zentrum und Coenzyme
ENZYMKLASSEN, ENZYMNOMENKLATUR
Klasse 1: Oxidoreduktasen
Klasse 2: Transferasen
Klasse 3: Hydrolasen
Klasse 4: Lyasen
Klasse 5: Isomerasen
Klasse 6: Ligasen
ALLGEMEINE EIGENSCHAFTEN VON ENZYMEN, ENZYMTESTS
Woran erkennt man ein Enzym?
Wie werden Enzyme getestet und was ist dabei zu berücksichtigen?
pH-Abhängigkeit der Enzymaktivität
Temperaturabhängigkeit der Enzymaktivität
Abhängigkeit der Enzymaktivität von der Ionenstärke
Allgemeine Regeln für Enzymtests
Aufbewahrung von Enzymen
Sicherheitsvorkehrungen beim Arbeiten mit Enzymen
Vorgehensweise beim Enzymtest
Auswertung von Enzymtests, Enzymeinheiten
Wie besetimmt man die Umsatzgeschwindigkeit von Enzymen?
Vom Einzelnachweis zum Massentest
Statistische Behandlung von Daten aus Enzymuntersuchungen
METHODEN FÜR ENZYMUNTERSUCHUNGEN
Optische Methoden
Elektrochemische Methoden
Methoden zur Messung schneller Reaktionen
ENZYMISOLIERUNG
Wie gewinnt man Enzyme?
Wie reinigt man Enzyme?
Fällungsmethoden
Ultrafiltration und Dialyse
Zentrifugation
Säulenchromatographische Methoden
Elektrophoretische Methoden
LIGANDENBINDUNG
Wie findet das Substrat sein Enzym?
Worauf beruht die Stärke einer Bindung und wie kann man sie quantifizieren?
Formulierung der Bindungsgleichung
Wie misst man die Ligandenbindung?
KINETISCHE BEHANDLUNG VON ENZYMREAKTIONEN
Reaktionsordnung
Michaelis-Menten-Gleichung
Rückreaktion
ENZYMHEMMUNG
Kategorien der Enzymhemmung
Reversible Enzymhemmung
MEHRSUBSTRATREAKTIONEN
Darstellungsweise von Mehrsubstratreaktionen
Die verschiedenen Mechanismen der Mehrsubstratreaktionen
Analyse von Mehrsubstratreaktionen
ALLOSTERISCHE ENZYME
Grundlangen der Kooperativität
Symmetrie-Modell und allgemeine Betrachtungen zu allosterischen Enzymen
Sequenz-Modell und negative Kooperativität
Kinetische Kooperativität, das Slow-Transition-Modell
PASSGERECHTE ENZYME: IMMOBILISIERUNG, ENZYMREAKTOREN UND KÜNSTLICHE ENZYME
Immobilisierung von Enzymen
Enzymreaktionen
Künstliche Enzyme
ENZYME IM PRAKTISCHEN GEBRAUCH
Enzyme in der Industrie
Enzyme in Medizin und Therapie
AUSBLICK

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Prof. Dr. Hans Bisswanger ist Emeritus am Interfakultären Institut für Biochemie in Tübingen. Er war langjähriger Mitarbeiter am Institut und hat dort eine Reihe von Kursen zur Enzymkinetik und Enzymtechnologie entwickelt und geleitet, u. a. ein einsemestriges Enzymologie-Praktikums für Biochemie-Studenten. Seine wissenschaftliche Expertise liegt in der Struktur und Kinetik des Pyruvat-Dehydrogenase-Komplexes, bei thermophilen Enzymen wie der Xylose-Isomerase und bei der Immobilisierung von Enzymen für deren technische Anwendung. Hans Bisswanger ist der Autor von zwei äußerst erfolgreichen Büchern zur Enzymkinetik, die in mehreren Sprachen und Auflagen erschienen sind.

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