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Mit dieser Einführung in die faszinierende Welt der Metalloproteine lernen Chemiker, Biochemiker und Biotechnologen Mechanismen, Methoden und Modellvorstellungen der bioanorganischen Chemie kennen.

In einer Synthese aus aktuellen Arbeiten an Metalloenzymzentren und den Grundlagen der Koordinationschemie führen die Autoren in dieses spannende und im Wortsinne komplexe Thema ein. Der erste Teil des Buches stellt anhand ausgewählter Metalloproteine dar, dass die Natur die koordinationschemischen Prinzipien "kennt" und in einer Weise nutzt, die vorbildhaft für die Entwicklung synthetischer Katalysatoren sein kann. Einige der verwendeten Konzepte werden in Einschüben näher beleuchtet. Der zweite Teil vermittelt die Grundlagen der verschiedenen instrumentellen Methoden für die Untersuchung von Metalloproteinen, von der Kristallographie über die Vielfalt an spektroskopischen Methoden (UV, Raman, Fluoreszenz, EPR, Mößbauer etc.) bis hin zu elektrochemischen und computerchemischen Methoden.

Durch die Betonung der koordinationschemischen Grundlagen biochemischer Funktion ist dieses Lehrbuch eine wichtige Ergänzung zu den Standardlehrbüchern der Biochemie und der anorganischen Chemie. Der modulare Aufbau erleichtert dabei den Einsatz für unterschiedliche Lehrveranstaltungen und Studiengänge.

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TEIL I: DIE KOORDINATIONSCHEMIE VON METALLENZYMZENTREN
Säure-Base-Katalyse bei physiologischem pH-Wert: Zink(II) in Carboanhydrase und hydrolytischen Zinkenzymen
Funktion und Inhibition katalytischer Zentren: Urease und Ureasehemmstoffe
Superoxidreduktion in Anaerobiern: Rubredoxin (Rd) und Superoxidreduktasen (SORs)
Anionische Liganden senken das elektrochemische Potenzial: [2Fe-2S]-Ferredoxine und Rieske-Zentren
[4Fe-4S]-Cluster: Ein "altes" Zentrum mit vielen Funktionen
Katalyse einer Redoxreaktion: Mangan- und Eisensuperoxiddismutase (MnSOD, FeSOD)
Mononukleare Nichthäm-Eisen-Enzyme
O-Atom-Transfer: Der Molybdopterin-Kofaktor
Ein Strukturelement - viele Funktionen: Oxidodieisenzentren
Bioliganden und Bindungsmodelle
High- und Lowspin-Eisen: Myoglobin und Hämoglobin
Häm-NO-Komplexe: P450nor, Nitrophorine, MbNO, lösliche Guanylatcyclase (sGC)
Redoxkatalyse mit Hämzentren: Cytochrom c, Katalase, Cytochrom P450
Redoxchemie bei hohem Potenzial: blaue Kupferproteine und CuA-ZentrenAktivierung von O2-Spezies in Kupfer-Redox-Zentren:O2-Transport, Oxygenase-, Oxidase- und SOD-Aktivität
Proteinogene Radikale als Liganden: Galactose-Oxidase (GO) und Cytochrom-c-Oxidase (CcO)
Vierelektronen-Katalyse, zweiter Teil: Der O2-freisetzende Komplex in Photosystem II
Hydrogenasen
Nitrogenase
Organometallchemie in Organismen I: cobalaminabhängige Methioninsynthase
Organometallchemie in Organismen II: CO-Dehydrogenase/Acetyl-CoA-Synthase
Ein technisch genutztes Metallenzym: Xylose-Isomerase ("Glucose-Isomerase")
Eisenstoffwechsel
Koordinationschemische "Steckbriefe" einiger Zentralmetalle
Elektrochemische Potenziale von Sauerstoffspezies bei pH 7

TEIL II: DER BLICK AUFS METALL: GRUNDLEGENDE UND SPEZIELLE METHODEN
Strukturanalyse von Proteinen
UV/Vis-, Fluoreszenz- und CD-Spektroskopie
Elektrochemie
Theoretische Methoden
Resonanz-Raman-Spektroskopie
Röntgenabsorptionsspektroskopie
Mößbauer-Spektroskopie
Elektronenspinresonanzspektroskopie
Magnetische Messungen mit SQUID

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